Název: Měření C-13 NMR relaxací karbonylových skupin v proteinech
Překlad názvu: Měření C-13 NMR relaxací karbonylových skupin v proteinech
Autoři: Grocký, Marián ; Hrabal, Richard (oponent)
Typ dokumentu: Rigorózní práce
Rok: 2010
Jazyk: cze
Abstrakt: [cze] [eng]
Název práce: Měření 13 C NMR relaxací karbonylových skupin v proteinech Autor: Marián Grocký Katedra (ústav): Katedra fyziky nízkých teplot Vedoucí diplomové práce: RNDr. Jan Lang, PhD. Email vedoucího: Jan.Lang@mff.cuni.cz Abstrakt: V práci je zkoumána metodika měření karbonylových 13 C NMR relaxačních dob T1 a T2 v peptidovém řetězci dvojitě (13 C 15 N) značeného proteinu. Výsledky jsou použity ke stanovení dynamických vlastností matrixového proteinu (MA) Mason- Pfizerova opičího viru pomocí Lipari-Szabóova modelu (L.-S.). Mason-Pfizerův opičí virus je ve své přirozené formě retrovirus typu D. Záměna argininu za fenylanin na 55. pozici v matrixovém proteinu vede ke změně životního cyklu, retrovirus je potom typu C, stejně jako například virus HIV. V práci je porovnána dynamika MA přirozené (WT) i mutované formy (R55F) získaná L.-S. přistupem z relaxací karbonylů a z provedených relaxačních experimentů T1, T2, NOE amidických dusíků 15 N. Byla pozorovnána dobrá shoda dynamických parametrů dusíku 15 N a karbonylů 13 C, které doposud nebyly známy. Práce významně rozšířila dostavadní znalost dynamiky dusíků u WT i R55F forem matrixového proteinu. U MA proteinu R55F byla potvrzena zvýšená pohyblivost oblasti proteinu pravděpodobně zodpovědné za změnu živontího cyklu. Klíčová slova: Nukleární magnetická... Title: Measurement of 13 C NMR relaxation of Carbonyl Groups in Proteins Author: Marián Grocký Department: Department of Low Temperature Physics Supervisor: RNDr. Jan Lang, PhD. Supervisor's email address: Jan.Lang@mff.cuni.cz Abstract: I have investigated measurement methods of 13 C NMR longitudial and transversal relaxation constants in proteins labeled by 13 C, 15 N. The Mason-Pfizer Matrix protein (M-PMV) has been studied in it's wild form (WT) and mutated form (R55F) by these methods in order to reveal its dynamics. It has been known that point mutation of arginine for phenylalanine at the 55th position of matrix protein changes virus's life cycle. Reproduction of M-PMV than resembles HIV virus reproduction. Nitrogen T1, T2 and NOE relaxation experiments have also been carried out. All relaxation data were used for Lipari-Szabó model-free approach in order to get and compare carbonyl and amide group motion parameters. There has been found a high similarity between carbonyl and nitrogen motion parameters within WT protein. Nitrogen data of R55F protein approved higher mobility of particular sequences in that protein, which is assumed to be responsible for changes in mutant's life cycle. Both carbonyl and nitrogen data significantly enlarged our current knowledge of dynamics of both WT and R55F...
Klíčová slova: Dynamika; Mason-Pfizerův opičí virus; Nukleární magnetická rezonance; Protein; Dynamics; Mason-Pfizer Monkey Virus; Nuclear Magnetic Resonance; Protein

Instituce: Fakulty UK (VŠKP) (web)
Informace o dostupnosti dokumentu: Dostupné v digitálním repozitáři UK.
Původní záznam: http://hdl.handle.net/20.500.11956/32898

Trvalý odkaz NUŠL: http://www.nusl.cz/ntk/nusl-297375


Záznam je zařazen do těchto sbírek:
Školství > Veřejné vysoké školy > Univerzita Karlova > Fakulty UK (VŠKP)
Vysokoškolské kvalifikační práce > Rigorózní práce